Ribosoma

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Biología Celular
Diagrama de células animales
Componentes de una célula animal típica:
  1. Nucleolo
  2. Núcleo
  3. Ribosoma (puntos como parte de 5)
  4. Vesícula
  5. Retículo endoplasmático rugoso
  6. Aparato de Golgi (o cuerpo de Golgi)
  7. Citoesqueleto
  8. Retículo endoplasmático liso
  9. Mitocondria
  10. Vacuola
  11. Citosol (líquido que contiene orgánulos ; con el cual, comprende el citoplasma )
  12. Lisosoma
  13. Centrosoma
  14. Membrana celular
Figura 1: Los ribosomas ensamblan moléculas de proteínas poliméricas cuya secuencia está controlada por la secuencia de moléculas de ARN mensajero . Esto es requerido por todas las células vivas y virus asociados.

Los ribosomas ( / r b ə ˌ s m , - b - / [1] ) son máquinas macromoleculares , que se encuentran dentro de todos los vivientes células , que realizan la síntesis de proteínas biológica (traducción del mRNA). Los ribosomas unen los aminoácidos en el orden especificado por los codones de las moléculas de ARN mensajero (ARNm) para formar cadenas polipeptídicas . Los ribosomas constan de dos componentes principales: las subunidades ribosomales pequeñas y grandes. Cada subunidad consta de uno o másmoléculas de ARN ribosómico (ARNr) y muchas proteínas ribosómicas (RP o proteínas r). [2] [3] [4] Los ribosomas y las moléculas asociadas también se conocen como el aparato de traducción .

Resumen [ editar ]

La secuencia de ADN que codifica la secuencia de aminoácidos en una proteína se transcribe en una cadena de ARN mensajero. Los ribosomas se unen a los ARN mensajeros y utilizan sus secuencias para determinar la secuencia correcta de aminoácidos para generar una proteína determinada. Los aminoácidos se seleccionan y transportan al ribosoma mediante moléculas de ARN de transferencia (ARNt) , que ingresan al ribosoma y se unen a la cadena de ARN mensajero a través de un bucle de tallo anti-codón . Para cada triplete codificante ( codón ) en el ARN mensajero, hay un ARN de transferencia que coincide y transporta el aminoácido correcto para incorporarlo en una cadena polipeptídica en crecimiento . Una vez que se produce la proteína, puede plegarse para producir una estructura funcional tridimensional.

Un ribosoma está hecho de complejos de ARN y proteínas y, por lo tanto, es un complejo de ribonucleoproteína . Cada ribosoma se compone de componentes pequeños (30 S ) y grandes (50 S ) llamados subunidades que están unidas entre sí:

  1. (30S) tiene principalmente una función de decodificación y también está unido al ARNm
  2. (50S) tiene principalmente una función catalítica y también se une a los ARNt aminoacilados.

La síntesis de proteínas a partir de sus componentes básicos tiene lugar en cuatro fases: iniciación, alargamiento, terminación y reciclaje. El codón de inicio en todas las moléculas de ARNm tiene la secuencia AUG. El codón de terminación es uno de UAA, UAG o UGA; dado que no hay moléculas de ARNt que reconozcan estos codones, el ribosoma reconoce que la traducción está completa. [5] Cuando un ribosoma termina de leer una molécula de ARNm, las dos subunidades se separan y generalmente se rompen, pero pueden reutilizarse. Los ribosomas son ribozimas , porque la actividad de la peptidil transferasa catalítica que une los aminoácidos la realiza el ARN ribosómico. Los ribosomas a menudo se asocian con las membranas intracelulares que forman el retículo endoplásmico rugoso..

Los ribosomas de bacterias , arqueas y eucariotas en el sistema de tres dominios se parecen entre sí en un grado notable, evidencia de un origen común. Se diferencian por su tamaño, secuencia, estructura y proporción de proteína a ARN. Las diferencias en la estructura permiten que algunos antibióticos maten bacterias al inhibir sus ribosomas, sin afectar a los ribosomas humanos. En todas las especies, más de un ribosoma puede moverse a lo largo de una sola cadena de ARNm a la vez (como polisoma ), cada uno "leyendo" una secuencia específica y produciendo una molécula de proteína correspondiente.

Los ribosomas mitocondriales de las células eucariotas se parecen funcionalmente a muchas características de los de las bacterias, lo que refleja el probable origen evolutivo de las mitocondrias. [6] [7]

Descubrimiento [ editar ]

Los ribosomas fueron observados por primera vez a mediados de la década de 1950 por el biólogo celular rumano-estadounidense George Emil Palade , utilizando un microscopio electrónico , como partículas densas o gránulos. [8] El término "ribosoma" fue propuesto por el científico Richard B. Roberts a finales de la década de 1950:

Durante el transcurso del simposio se hizo evidente una dificultad semántica. Para algunos de los participantes, "microsomas" significa las partículas de ribonucleoproteína de la fracción del microsoma contaminadas por otra proteína y material lipídico; para otros, los microsomas consisten en proteínas y lípidos contaminados por partículas. La frase "partículas microsomales" no parece adecuada y "partículas de ribonucleoproteína de la fracción microsómica" es demasiado incómoda. Durante la reunión se sugirió la palabra "ribosoma", que tiene un nombre muy satisfactorio y un sonido agradable. La confusión actual se eliminaría si se adoptara "ribosoma" para designar partículas de ribonucleoproteína en tamaños que oscilan entre 35 y 100S.

-  Albert, partículas microsomales y síntesis de proteínas [9]

Albert Claude , Christian de Duve y George Emil Palade fueron galardonados conjuntamente con el Premio Nobel de Fisiología o Medicina , en 1974, por el descubrimiento del ribosoma. [10] El Premio Nobel de Química 2009 fue otorgado a Venkatraman Ramakrishnan , Thomas A. Steitz y Ada E. Yonath por determinar la estructura detallada y el mecanismo del ribosoma. [11]

Estructura [ editar ]

Composición de rRNA de ribosoma para rRNA procariótico y eucariótico
Figura 2: La subunidad grande (roja) y pequeña (azul) encajan.

El ribosoma es una máquina celular compleja. Está compuesto en gran parte por ARN especializado conocido como ARN ribosómico (ARNr), así como por docenas de proteínas distintas (el número exacto varía ligeramente entre especies). Las proteínas ribosomales y los rRNA están organizados en dos partes ribosómicas distintas de diferentes tamaños, conocidas generalmente como subunidad grande y pequeña del ribosoma. Los ribosomas constan de dos subunidades que encajan (Figura 2) y funcionan como una para traducir el ARNm en una cadena polipeptídica durante la síntesis de proteínas (Figura 1). Debido a que están formados por dos subunidades de tamaño no igual, son un poco más largos en el eje que en el diámetro.

Ribosomas bacterianos [ editar ]

Los ribosomas bacterianos miden alrededor de 20  nm (200  Å ) de diámetro y están compuestos por 65% de rRNA y 35% de proteínas ribosómicas . [12] Los ribosomas eucariotas tienen entre 25 y 30 nm (250-300 Å) de diámetro con una proporción de ARNr a proteína cercana a 1. [13] El trabajo cristalográfico [14] ha demostrado que no hay proteínas ribosómicas cercanas al sitio de reacción para la síntesis de polipéptidos. Esto sugiere que los componentes proteicos de los ribosomas no participan directamente en la catálisis de formación de enlaces peptídicos, sino que estas proteínas actúan como un andamio que puede mejorar la capacidad del ARNr para sintetizar proteínas (Ver: Ribozima ).

Figura 3: Estructura atómica de la subunidad 30S de Thermus thermophilus . [15] Las proteínas se muestran en azul y la cadena de ARN única en marrón.

Las subunidades ribosómicas de bacterias y eucariotas son bastante similares. [dieciséis]

La unidad de medida utilizada para describir las subunidades ribosómicas y los fragmentos de ARNr es la unidad de Svedberg , una medida de la velocidad de sedimentación en la centrifugación en lugar del tamaño. Esto explica por qué los nombres de los fragmentos no cuadran: por ejemplo, los ribosomas bacterianos 70S están formados por subunidades 50S y 30S.

Las bacterias tienen ribosomas 70 S , cada uno de los cuales consta de una subunidad pequeña ( 30S ) y una grande ( 50S ). E. coli , por ejemplo, tiene una subunidad de ARN 16S (que consta de 1540 nucleótidos) que está unida a 21 proteínas. La subunidad grande está compuesta por una subunidad de ARN 5S (120 nucleótidos), una subunidad de ARN 23S (2900 nucleótidos) y 31 proteínas . [dieciséis]

Ribosoma de E. coli (una bacteria) [17] : 962
ribosomasubunidadARNrproteínas r
70S50S23S (2904 nt )31
5S (120 nt)
30S16S (1542 nt)21

El marcador de afinidad para los sitios de unión del ARNt en el ribosoma de E. coli permitió la identificación de las proteínas del sitio A y P más probablemente asociadas con la actividad peptidiltransferasa; las proteínas marcadas son L27, L14, L15, L16, L2; al menos L27 se encuentra en el sitio donante, como lo muestran E. Collatz y AP Czernilofsky. [18] [19] Investigaciones adicionales han demostrado que las proteínas S1 y S21, en asociación con el extremo 3 'del ARN ribosómico 16S, están involucradas en el inicio de la traducción. [20]

Ribosomas arqueales [ editar ]

Los ribosomas arqueales comparten las mismas dimensiones generales que los de las bacterias, siendo un ribosoma 70S formado por una subunidad grande 50S, una subunidad pequeña 30S y que contiene tres cadenas de ARNr. Sin embargo, a nivel de secuencia, están mucho más cerca de los eucariotas que de los bacterianos. Todas las arqueas de proteína ribosómica adicionales que se han comparado con las bacterias tienen una contraparte eucariota, mientras que no se aplica tal relación entre las arqueas y las bacterias. [21]

Ribosomas eucariotas [ editar ]

Los eucariotas tienen ribosomas 80S ubicados en su citosol, cada uno de los cuales consta de una subunidad pequeña (40S) y una grande (60S) . Su subunidad 40S tiene un ARN 18S (1900 nucleótidos) y 33 proteínas. [22] [23] La subunidad grande se compone de un ARN 5S (120 nucleótidos), ARN 28S (4700 nucleótidos), subunidades de ARN 5.8S (160 nucleótidos) y 46 proteínas. [16] [22] [24]

ribosomas citosólicos eucariotas ( R. norvegicus ) [17] : 65
ribosomasubunidadARNrproteínas r
80S60S28S (4718 nt)49
5,8 s (160 nt)
5S (120 nt)
40S18S (1874 nt)33

Durante 1977, Czernilofsky publicó una investigación que utilizaba el etiquetado de afinidad para identificar los sitios de unión del ARNt en los ribosomas de hígado de rata. Varias proteínas, incluidas L32 / 33, L36, L21, L23, L28 / 29 y L13, estaban implicadas en el centro de la peptidil transferasa o cerca del mismo . [25]

Plastoribosomas y mitoribosomas [ editar ]

En eucariotas, los ribosomas están presentes en las mitocondrias (a veces llamadas mitoribosomas ) y en plastidios como los cloroplastos (también llamados plastoribosomas). También constan de subunidades grandes y pequeñas unidas con proteínas en una partícula 70S. [16] Estos ribosomas son similares a los de las bacterias y se cree que estos orgánulos se originaron como bacterias simbióticas. [16] De los dos, los ribosomas cloroplásticos están más cerca de los bacterianos que de los mitocondriales. Muchos fragmentos de ARN ribosómico en la mitocondria se acortan y, en el caso del ARNr 5S, reemplazado por otras estructuras en animales y hongos. [26] En particular, Leishmania tarentolae tiene un conjunto mínimo de ARNr mitocondrial. [27] Por el contrario, los mitoribosomas de plantas tienen ARNr extendido y proteínas adicionales en comparación con las bacterias, en particular, muchas proteínas repetidas de pentatricopetide. [28]

Las algas cryptomonad y clorachniophyte pueden contener un nucleomorfo que se asemeja a un núcleo eucariota vestigial. [29] Los ribosomas eucariotas 80S pueden estar presentes en el compartimento que contiene el nucleomorfo. [ cita requerida ]

Haciendo uso de las diferencias [ editar ]

Los químicos farmacéuticos aprovechan las diferencias entre los ribosomas bacterianos y eucariotas para crear antibióticos que pueden destruir una infección bacteriana sin dañar las células de la persona infectada. Debido a las diferencias en sus estructuras, los ribosomas bacterianos 70S son vulnerables a estos antibióticos, mientras que los ribosomas eucariotas 80S no lo son. [30] Aunque las mitocondrias poseen ribosomas similares a los bacterianos, las mitocondrias no se ven afectadas por estos antibióticos porque están rodeadas por una doble membrana que no admite fácilmente estos antibióticos en el orgánulo . [31]Un contraejemplo digno de mención, sin embargo, incluye el antibiótico antineoplásico cloranfenicol , que inhibe con éxito los ribosomas 50S bacterianos y 50S mitocondriales eucariotas. [32] No se puede decir lo mismo de las mitocondrias de los cloroplastos, donde la resistencia a los antibióticos en las proteínas ribosomales es un rasgo que se introducirá como marcador en la ingeniería genética. [33]

Propiedades comunes [ editar ]

Los diversos ribosomas comparten una estructura central, que es bastante similar a pesar de las grandes diferencias de tamaño. Gran parte del ARN está altamente organizado en varios motivos estructurales terciarios , por ejemplo, pseudonudos que exhiben apilamiento coaxial . El ARN extra en los ribosomas más grandes se encuentra en varias inserciones continuas largas, [34] de modo que forman bucles fuera de la estructura del núcleo sin alterarla ni cambiarla. [16] Toda la actividad catalítica del ribosoma es realizada por el ARN ; las proteínas residen en la superficie y parecen estabilizar la estructura. [dieciséis]

Estructura de alta resolución [ editar ]

Figura 4: Estructura atómica de la subunidad 50S de Haloarcula marismortui . Las proteínas se muestran en azul y las dos cadenas de ARN en marrón y amarillo. [35] La pequeña mancha verde en el centro de la subunidad es el sitio activo.

La estructura molecular general del ribosoma se conoce desde principios de la década de 1970. A principios de la década de 2000, la estructura se logró a altas resoluciones, del orden de unos pocos ångströms .

Los primeros artículos que dan la estructura del ribosoma en resolución atómica se publicaron casi simultáneamente a finales de 2000. La subunidad 50S (procariotas grandes) se determinó a partir del arqueo Haloarcula marismortui [35] y la bacteria Deinococcus radiodurans , [36] y la estructura de la subunidad 30S se determinó a partir de Thermus thermophilus . [15] Estos estudios estructurales recibieron el Premio Nobel de Química en 2009. En mayo de 2001, estas coordenadas se utilizaron para reconstruir toda la partícula de T. thermophilus 70S con una resolución de 5,5  Å . [37]

En noviembre de 2005 se publicaron dos artículos con estructuras del ribosoma 70S de Escherichia coli . Las estructuras de un ribosoma vacante se determinaron a 3,5  Å resolución utilizando cristalografía de rayos X . [38] Luego, dos semanas después, se publicó una estructura basada en microscopía crioelectrónica , [39] que muestra el ribosoma a una resolución de 11-15  Å en el acto de pasar una cadena de proteína recién sintetizada al canal de conducción de proteínas.

Las primeras estructuras atómicas del ribosoma complejado con moléculas de ARNt y ARNm se resolvieron mediante cristalografía de rayos X por dos grupos de forma independiente, a 2,8  Å [40] y a 3,7  Å . [41] Estas estructuras permiten ver los detalles de las interacciones del ribosoma Thermus thermophilus con el ARNm y con los ARNt unidos a los sitios ribosómicos clásicos. Las interacciones del ribosoma con ARNm largos que contienen secuencias de Shine-Dalgarno se visualizaron poco después a una resolución de 4,5-5,5  Å . [42]

En 2011, se obtuvo por cristalografía la primera estructura atómica completa del ribosoma eucariota 80S de la levadura Saccharomyces cerevisiae . [22] El modelo revela la arquitectura de elementos específicos de eucariotas y su interacción con el núcleo universalmente conservado. Al mismo tiempo, se publicó el modelo completo de una estructura ribosómica eucariota 40S en Tetrahymena thermophila y se describió la estructura de la subunidad 40S , así como mucho sobre la interacción de la subunidad 40S con eIF1 durante el inicio de la traducción . [23] De manera similar, la estructura de la subunidad eucariota 60S también se determinó a partir deTetrahymena thermophila en complejo con eIF6 . [24]

Función [ editar ]

Los ribosomas son partículas diminutas que consisten en ARN y proteínas asociadas que funcionan para sintetizar proteínas. Las proteínas son necesarias para muchas funciones celulares, como reparar daños o dirigir procesos químicos. Los ribosomas se pueden encontrar flotando dentro del citoplasma o adheridos al retículo endoplásmico . Su función principal es convertir el código genético en una secuencia de aminoácidos y construir polímeros de proteínas a partir de monómeros de aminoácidos.

Los ribosomas actúan como catalizadores en dos procesos biológicos extremadamente importantes llamados transferencia de peptidilo e hidrólisis de peptidilo. [43] El "centro de PT es responsable de producir enlaces de proteínas durante el alargamiento de proteínas". [43]

Traducción [ editar ]

Los ribosomas son los lugares de trabajo de la biosíntesis de proteínas , el proceso de traducción del ARNm en proteína . El ARNm comprende una serie de codones que son decodificados por el ribosoma para producir la proteína. Usando el ARNm como plantilla, el ribosoma atraviesa cada codón (3 nucleótidos ) del ARNm, emparejándolo con el aminoácido apropiado proporcionado por un aminoacil-ARNt . El aminoacil-tRNA contiene un anticodón complementario en un extremo y el aminoácido apropiado en el otro. Para un reconocimiento rápido y preciso del ARNt apropiado, el ribosoma utiliza grandes cambios conformacionales ( corrección conformacional ). [44]La subunidad ribosómica pequeña, típicamente unida a un aminoacil-tRNA que contiene el primer aminoácido metionina , se une a un codón AUG en el mRNA y recluta la subunidad ribosómica grande. El ribosoma contiene tres sitios de unión de ARN, designados A, P y E. El sitio A se une a un aminoacil-ARNt o factores de liberación de terminación; [45] [46] el sitio P se une a un peptidil-tRNA (un tRNA unido a la cadena de polipéptidos); y el sitio E (salida) se une a un ARNt libre. La síntesis de proteínas comienza en un codón de inicio AUG cerca del extremo 5 'del ARNm. El ARNm se une primero al sitio P del ribosoma. El ribosoma reconoce el codón de inicio mediante el uso de la secuencia de Shine-Dalgarnodel ARNm en procariotas y caja de Kozak en eucariotas.

Aunque la catálisis del enlace peptídico involucra al hidroxilo C2 de la adenosina del sitio P del ARN en un mecanismo lanzadera de protones, otros pasos en la síntesis de proteínas (como la translocación) son causados ​​por cambios en las conformaciones de las proteínas. Dado que su núcleo catalítico está hecho de ARN, los ribosomas se clasifican como " ribozimas " [47] y se cree que podrían ser restos del mundo del ARN . [48]

Figura 5: Traducción de ARNm (1) por un ribosoma (2) (mostrado como subunidades pequeñas y grandes ) en una cadena polipeptídica (3). El ribosoma comienza en el codón de inicio del ARN ( AUG ) y termina en el codón de terminación ( UAG ).

En la Figura 5, ambas subunidades ribosómicas ( pequeñas y grandes ) se ensamblan en el codón de inicio (hacia el extremo 5 'del ARNm ). El ribosoma usa ARNt que coincide con el codón actual (triplete) en el ARNm para agregar un aminoácido a la cadena polipeptídica. Esto se hace para cada triplete del ARNm, mientras que el ribosoma se mueve hacia el extremo 3 'del ARNm. Por lo general, en las células bacterianas, varios ribosomas funcionan en paralelo en un solo ARNm, formando lo que se denomina polirribosoma o polisoma .

Plegado cotraduccional [ editar ]

Se sabe que el ribosoma participa activamente en el plegamiento de proteínas . [49] [50] Las estructuras obtenidas de esta forma suelen ser idénticas a las obtenidas durante el replegamiento químico de las proteínas; sin embargo, las vías que conducen al producto final pueden ser diferentes. [51] [52] En algunos casos, el ribosoma es crucial para obtener la forma de proteína funcional. Por ejemplo, uno de los posibles mecanismos de plegamiento de las proteínas profundamente anudadas depende de que el ribosoma empuje la cadena a través del bucle adjunto. [53]

Adición de aminoácidos independientes de la traducción [ editar ]

La presencia de una proteína de control de calidad del ribosoma Rqc2 está asociada con el alargamiento de la proteína independiente del ARNm. [54] [55] Este alargamiento es el resultado de la adición ribosómica (a través de los ARNt traídos por Rqc2) de colas CAT : los ribosomas extienden el extremo C de una proteína estancada con secuencias aleatorias independientes de la traducción de a laninas y t hreoninas . [56] [57]

Ubicaciones de ribosomas [ editar ]

Los ribosomas se clasifican como "libres" o "unidos a la membrana".

Figura 6: Un ribosoma que traduce una proteína que se secreta en el retículo endoplásmico .

Los ribosomas libres y unidos a la membrana difieren solo en su distribución espacial; son idénticos en estructura. Si el ribosoma existe en un estado libre o unido a la membrana depende de la presencia de una secuencia de señal dirigida al ER en la proteína que se sintetiza, por lo que un ribosoma individual podría estar unido a la membrana cuando está produciendo una proteína, pero libre en el citosol. cuando produce otra proteína.

Los ribosomas a veces se denominan orgánulos , pero el uso del término orgánulos a menudo se limita a describir componentes subcelulares que incluyen una membrana de fosfolípidos, que los ribosomas, al ser completamente particulados, no lo hacen. Por esta razón, los ribosomas a veces se pueden describir como "orgánulos no membranosos".

Ribosomas libres [ editar ]

Los ribosomas libres pueden moverse en cualquier parte del citosol , pero están excluidos del núcleo celular y otros orgánulos. Las proteínas que se forman a partir de los ribosomas libres se liberan en el citosol y se utilizan dentro de la célula. Dado que el citosol contiene altas concentraciones de glutatión y, por lo tanto, es un entorno reductor , las proteínas que contienen enlaces disulfuro , que se forman a partir de residuos de cisteína oxidada, no pueden producirse en su interior.

Ribosomas unidos a membrana [ editar ]

Cuando un ribosoma comienza a sintetizar proteínas que se necesitan en algunos orgánulos, el ribosoma que produce esta proteína puede volverse "unido a la membrana". En las células eucariotas, esto ocurre en una región del retículo endoplásmico (RE) llamada "RE rugoso". Las cadenas polipeptídicas recién producidas son insertadas directamente en el RE por el ribosoma que realiza la síntesis vectorial y luego son transportadas a sus destinos, a través de la vía secretora . Los ribosomas unidos suelen producir proteínas que se utilizan dentro de la membrana plasmática o se expulsan de la célula mediante exocitosis . [58]

Biogénesis [ editar ]

En las células bacterianas, los ribosomas se sintetizan en el citoplasma mediante la transcripción de múltiples operones de genes ribosómicos . En eucariotas, el proceso tiene lugar tanto en el citoplasma celular como en el nucleolo , que es una región dentro del núcleo celular . El proceso de ensamblaje implica la función coordinada de más de 200 proteínas en la síntesis y procesamiento de los cuatro ARNr, así como el ensamblaje de esos ARNr con las proteínas ribosomales.

Origen [ editar ]

El ribosoma puede haberse originado primero en un mundo de ARN , apareciendo como un complejo autorreplicante que solo más tarde desarrolló la capacidad de sintetizar proteínas cuando comenzaron a aparecer los aminoácidos . [59] Los estudios sugieren que los ribosomas antiguos construidos únicamente con ARNr podrían haber desarrollado la capacidad de sintetizar enlaces peptídicos . [60] [61] [62] Además, la evidencia apunta fuertemente a los ribosomas antiguos como complejos autorreplicantes, donde el ARNr en los ribosomas tenía propósitos informativos, estructurales y catalíticos porque podría haber codificado los ARNt y las proteínas necesarias para los ribosomas. autorreplicación. [63]Los organismos celulares hipotéticos con ARN autorreplicante pero sin ADN se denominan ribocitos (o ribocélulas). [64] [65]

A medida que los aminoácidos aparecieron gradualmente en el mundo del ARN en condiciones prebióticas, [66] [67] sus interacciones con el ARN catalítico aumentarían tanto el rango como la eficiencia de función de las moléculas de ARN catalítico. [59] Por lo tanto, la fuerza impulsora para la evolución del ribosoma de una antigua máquina autorreplicadora a su forma actual como máquina traslacional puede haber sido la presión selectiva para incorporar proteínas en los mecanismos autorreplicantes del ribosoma, a fin de aumentar su capacidad de autorreplicación. [63] [68] [69]

Ribosomas heterogéneos [ editar ]

Los ribosomas son de composición heterogénea entre especies e incluso dentro de la misma célula, como lo demuestra la existencia de ribosomas citoplasmáticos y mitocondriales dentro de las mismas células eucariotas. Ciertos investigadores han sugerido que la heterogeneidad en la composición de las proteínas ribosómicas en los mamíferos es importante para la regulación genética, es decir , la hipótesis del ribosoma especializado. [70] [71] Sin embargo, esta hipótesis es controvertida y el tema de la investigación en curso. [72] [73]

Vince Mauro y Gerald Edelman propusieron por primera vez que la heterogeneidad en la composición de los ribosomas estuviera involucrada en el control de la traducción de la síntesis de proteínas . [74] Propusieron la hipótesis del filtro de ribosomas para explicar las funciones reguladoras de los ribosomas. La evidencia ha sugerido que los ribosomas especializados específicos para diferentes poblaciones de células pueden afectar la forma en que se traducen los genes. [75] Algunas proteínas ribosómicas se intercambian a partir del complejo ensamblado con copias citosólicas [76], lo que sugiere que la estructura del ribosoma in vivo puede modificarse sin sintetizar un ribosoma completamente nuevo.

Ciertas proteínas ribosomales son absolutamente críticas para la vida celular, mientras que otras no lo son. En la levadura en ciernes , las proteínas ribosomales 14/78 no son esenciales para el crecimiento, mientras que en los humanos esto depende de la célula de estudio. [77] Otras formas de heterogeneidad incluyen modificaciones postraduccionales de proteínas ribosomales como acetilación, metilación y fosforilación. [78] Arabidopsis , [79] [80] [81] [82] Los sitios de entrada de ribosomas internos virales (IRES) pueden mediar traducciones por ribosomas de composición distinta.  Por ejemplo, las unidades ribosómicas 40S sin eS25 en células de levadura y de mamíferos no pueden reclutarCrPV IGR IRES . [83]

La heterogeneidad de las modificaciones del ARN ribosómico juega un papel importante en el mantenimiento y / o función estructural y la mayoría de las modificaciones del ARNm se encuentran en regiones altamente conservadas. [84] [85] Las modificaciones de ARNr más comunes son la pseudouridilación y la metilación 2'-O de la ribosa. [86]

Ver también [ editar ]

Referencias [ editar ]

  1. ^ Jones D , Hartman J, Roach P, Setter J (2003) [1917]. Diccionario de pronunciación en inglés . Cambridge: Cambridge University Press. ISBN 978-3-12-539683-8.
  2. ^ Konikkat S (febrero de 2016). Eventos de remodelación dinámica impulsan la eliminación de la secuencia espaciadora ITS2 durante el ensamblaje de subunidades ribosómicas 60S en S. cerevisiae (tesis doctoral). Universidad de Carnegie mellon. Archivado desde el original el 3 de agosto de 2017.
  3. ^ Weiler EW, Nover L (2008). Allgemeine und Molekulare Botanik (en alemán). Stuttgart: Georg Thieme Verlag. pag. 532. ISBN 978-3-13-152791-2.
  4. de la Cruz J, Karbstein K, Woolford JL (2015). "Funciones de las proteínas ribosomales en el ensamblaje de ribosomas eucariotas in vivo" . Revisión anual de bioquímica . 84 : 93-129. doi : 10.1146 / annurev-biochem-060614-033917 . PMC 4772166 . PMID 25706898 .  
  5. ^ "Traducción de Scitable por naturaleza / traducción de ARN" .
  6. ^ Benne R, Sloof P (1987). "Evolución de la maquinaria sintética de proteínas mitocondriales". Bio Systems . 21 (1): 51–68. doi : 10.1016 / 0303-2647 (87) 90006-2 . PMID 2446672 . 
  7. ^ "Ribosomas" . Archivado desde el original el 20 de marzo de 2009 . Consultado el 28 de abril de 2011 .
  8. ^ Palade GE (enero de 1955). "Un pequeño componente particulado del citoplasma" . La Revista de Citología Biofísica y Bioquímica . 1 (1): 59–68. doi : 10.1083 / jcb.1.1.59 . PMC 2223592 . PMID 14381428 .  
  9. ^ Roberts RB, ed. (1958). "Introducción". Partículas microsomales y síntesis de proteínas . Nueva York: Pergamon Press, Inc.
  10. ^ "El Premio Nobel de Fisiología o Medicina 1974" . Nobelprize.org . La Fundación Nobel. Archivado desde el original el 26 de enero de 2013 . Consultado el 10 de diciembre de 2012 .
  11. ^ "Premio Nobel de Química 2009" . La Fundación Nobel. Archivado desde el original el 28 de abril de 2012 . Consultado el 10 de diciembre de 2012 .
  12. ^ Kurland CG (1960). "Caracterización molecular del ácido ribonucleico de los ribosomas de Escherichia coli". Revista de Biología Molecular . 2 (2): 83–91. doi : 10.1016 / s0022-2836 (60) 80029-0 .
  13. ^ Wilson DN, Doudna Cate JH (mayo de 2012). "La estructura y función del ribosoma eucariota" . Perspectivas de Cold Spring Harbor en biología . 4 (5): a011536. doi : 10.1101 / cshperspect.a011536 . PMC 3331703 . PMID 22550233 .  
  14. ^ Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore PB, Steitz TA (agosto de 2000). "La base estructural de la actividad de los ribosomas en la síntesis de enlaces peptídicos" (PDF) . Ciencia . 289 (5481): 920-30. Código Bibliográfico : 2000Sci ... 289..920N . doi : 10.1126 / science.289.5481.920 . PMID 10937990 . S2CID 8370119 . Archivado desde el original (PDF) el 30 de noviembre de 2020.   
  15. ^ a b Wimberly BT, Brodersen DE, Clemons WM, Morgan-Warren RJ, Carter AP, Vonrhein C, Hartsch T, Ramakrishnan V (septiembre de 2000). "Estructura de la subunidad ribosómica 30S". Naturaleza . 407 (6802): 327–39. Código bibliográfico : 2000Natur.407..327W . doi : 10.1038 / 35030006 . PMID 11014182 . S2CID 4419944 .  
  16. ^ a b c d e f g Alberts, Bruce; et al. (2002). La biología molecular de la célula (4ª ed.). Garland Science. pag. 342. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  17. a b Garrett R, Grisham CM (2009). Bioquímica (4ª ed.). Servicios de aprendizaje Cengage. ISBN 978-0-495-11464-2.
  18. ^ Collatz E, Küchler E, Stöffler G, Czernilofsky AP (abril de 1976). "El sitio de reacción en la proteína ribosomal L27 con un derivado de etiqueta de afinidad de tRNA Met f" . Cartas FEBS . 63 (2): 283–6. doi : 10.1016 / 0014-5793 (76) 80112-3 . PMID 770196 . 
  19. ^ Czernilofsky AP, Collatz EE, Stöffler G, Kuechler E (enero de 1974). "Proteínas en los sitios de unión del ARNt de los ribosomas de Escherichia coli" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 71 (1): 230–4. Código bibliográfico : 1974PNAS ... 71..230C . doi : 10.1073 / pnas.71.1.230 . PMC 387971 . PMID 4589893 .  
  20. ^ Czernilofsky AP, Kurland CG, Stöffler G (octubre de 1975). "Proteínas ribosomales 30S asociadas con el extremo 3 'del ARN 16S" . Cartas FEBS . 58 (1): 281–4. doi : 10.1016 / 0014-5793 (75) 80279-1 . PMID 1225593 . 
  21. ^ Cullen, Katherine E. (2009). "Ribosomas arqueales". Enciclopedia de ciencias de la vida . Nueva York: hechos registrados. págs. 1-5. doi : 10.1002 / 9780470015902.a0000293.pub3 . ISBN 9780470015902.
  22. a b c Ben-Shem A, Garreau de Loubresse N, Melnikov S, Jenner L, Yusupova G, Yusupov M (diciembre de 2011). "La estructura del ribosoma eucariota a una resolución de 3,0 Å". Ciencia . 334 (6062): 1524–9. Código Bibliográfico : 2011Sci ... 334.1524B . doi : 10.1126 / science.1212642 . PMID 22096102 . S2CID 9099683 .  
  23. a b Rabl J, Leibundgut M, Ataide SF, Haag A, Ban N (febrero de 2011). "Estructura cristalina de la subunidad ribosómica eucariota 40S en complejo con factor de iniciación 1" (PDF) . Ciencia . 331 (6018): 730–6. Código Bibliográfico : 2011Sci ... 331..730R . doi : 10.1126 / science.1198308 . hdl : 20.500.11850 / 153130 . PMID 21205638 . S2CID 24771575 .   
  24. a b Klinge S, Voigts-Hoffmann F, Leibundgut M, Arpagaus S, Ban N (noviembre de 2011). "Estructura cristalina de la subunidad ribosomal eucariota 60S en complejo con factor de iniciación 6". Ciencia . 334 (6058): 941–8. Código bibliográfico : 2011Sci ... 334..941K . doi : 10.1126 / science.1211204 . PMID 22052974 . S2CID 206536444 .  
  25. ^ Fabijanski S, Pellegrini M (1977). "Identificación de proteínas en el sitio de unión del peptidil-tRNA de los ribosomas de hígado de rata". Genética molecular y general . 184 (3): 551–6. doi : 10.1007 / BF00431588 . PMID 6950200 . S2CID 9751945 .  
  26. ^ Agrawal RK, Sharma MR (diciembre de 2012). "Aspectos estructurales del aparato de traducción mitocondrial" . Opinión actual en biología estructural . 22 (6): 797–803. doi : 10.1016 / j.sbi.2012.08.003 . PMC 3513651 . PMID 22959417 .  
  27. ^ Sharma MR, Booth TM, Simpson L, Maslov DA, Agrawal RK (June 2009). "Structure of a mitochondrial ribosome with minimal RNA". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (24): 9637–42. Bibcode:2009PNAS..106.9637S. doi:10.1073/pnas.0901631106. PMC 2700991. PMID 19497863.
  28. ^ Waltz F, Nguyen TT, Arrivé M, Bochler A, Chicher J, Hammann P, Kuhn L, Quadrado M, Mireau H, Hashem Y, Giegé P (January 2019). "Small is big in Arabidopsis mitochondrial ribosome". Nature Plants. 5 (1): 106–117. doi:10.1038/s41477-018-0339-y. PMID 30626926. S2CID 58004990.
  29. ^ Archibald JM, Lane CE (2009). "Going, going, not quite gone: nucleomorphs as a case study in nuclear genome reduction". The Journal of Heredity. 100 (5): 582–90. doi:10.1093/jhered/esp055. PMID 19617523.
  30. ^ Recht MI, Douthwaite S, Puglisi JD (June 1999). "Basis for prokaryotic specificity of action of aminoglycoside antibiotics". The EMBO Journal. 18 (11): 3133–8. doi:10.1093/emboj/18.11.3133. PMC 1171394. PMID 10357824.
  31. ^ O'Brien TW (May 1971). "The general occurrence of 55 S ribosomes in mammalian liver mitochondria". The Journal of Biological Chemistry. 246 (10): 3409–17. PMID 4930061.
  32. ^ "Chloramphenicol-lnduced Bone Marrow Suppression". JAMA. 213 (7): 1183–1184. 1970-08-17. doi:10.1001/jama.1970.03170330063011. ISSN 0098-7484. PMID 5468266.
  33. ^ Newman SM, Boynton JE, Gillham NW, Randolph-Anderson BL, Johnson AM, Harris EH (December 1990). "Transformation of chloroplast ribosomal RNA genes in Chlamydomonas: molecular and genetic characterization of integration events". Genetics. 126 (4): 875–88. PMC 1204285. PMID 1981764.
  34. ^ Penev PI, Fakhretaha-Aval S, Patel VJ, Cannone JJ, Gutell RR, Petrov AS, Williams LD, Glass JB (August 2020). "Supersized ribosomal RNA expansion segments in Asgard archaea". Genome Biology and Evolution. 12 (10): 1694–1710. doi:10.1093/gbe/evaa170. PMC 7594248. PMID 32785681.
  35. ^ a b Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore PB, Steitz TA (August 2000). "The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution". Science. 289 (5481): 905–20. Bibcode:2000Sci...289..905B. CiteSeerX 10.1.1.58.2271. doi:10.1126/science.289.5481.905. PMID 10937989.
  36. ^ Schluenzen F, Tocilj A, Zarivach R, Harms J, Gluehmann M, Janell D, Bashan A, Bartels H, Agmon I, Franceschi F, Yonath A (September 2000). "Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution". Cell. 102 (5): 615–23. doi:10.1016/S0092-8674(00)00084-2. PMID 11007480. S2CID 1024446.
  37. ^ Yusupov MM, Yusupova GZ, Baucom A, Lieberman K, Earnest TN, Cate JH, Noller HF (May 2001). "Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution". Science. 292 (5518): 883–96. Bibcode:2001Sci...292..883Y. doi:10.1126/science.1060089. PMID 11283358. S2CID 39505192.
  38. ^ Schuwirth BS, Borovinskaya MA, Hau CW, Zhang W, Vila-Sanjurjo A, Holton JM, Cate JH (November 2005). "Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution". Science. 310 (5749): 827–34. Bibcode:2005Sci...310..827S. doi:10.1126/science.1117230. PMID 16272117. S2CID 37382005.
  39. ^ Mitra K, Schaffitzel C, Shaikh T, Tama F, Jenni S, Brooks CL, Ban N, Frank J (November 2005). "Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to a translating ribosome". Nature. 438 (7066): 318–24. Bibcode:2005Natur.438..318M. doi:10.1038/nature04133. PMC 1351281. PMID 16292303.
  40. ^ Selmer M, Dunham CM, Murphy FV, Weixlbaumer A, Petry S, Kelley AC, Weir JR, Ramakrishnan V (September 2006). "Structure of the 70S ribosome complexed with mRNA and tRNA". Science. 313 (5795): 1935–42. Bibcode:2006Sci...313.1935S. doi:10.1126/science.1131127. PMID 16959973. S2CID 9737925.
  41. ^ Korostelev A, Trakhanov S, Laurberg M, Noller HF (September 2006). "Crystal structure of a 70S ribosome-tRNA complex reveals functional interactions and rearrangements". Cell. 126 (6): 1065–77. doi:10.1016/j.cell.2006.08.032. PMID 16962654. S2CID 13452915.
  42. ^ Yusupova G, Jenner L, Rees B, Moras D, Yusupov M (November 2006). "Structural basis for messenger RNA movement on the ribosome". Nature. 444 (7117): 391–4. Bibcode:2006Natur.444..391Y. doi:10.1038/nature05281. PMID 17051149. S2CID 4419198.
  43. ^ a b "Specialized Internal Structures of Prokaryotes | Boundless Microbiology". courses.lumenlearning.com. Retrieved 2018-09-27.
  44. ^ Savir Y, Tlusty T (April 2013). "The ribosome as an optimal decoder: a lesson in molecular recognition". Cell. 153 (2): 471–9. Bibcode:2013APS..MARY46006T. doi:10.1016/j.cell.2013.03.032. PMID 23582332.
  45. ^ Korkmaz G, Sanyal S (September 2017). "Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry. 292 (36): 15134–15142. doi:10.1074/jbc.M117.785238. PMC 5592688. PMID 28743745.
  46. ^ Konevega AL, Soboleva NG, Makhno VI, Semenkov YP, Wintermeyer W, Rodnina MV, Katunin VI (January 2004). "Purine bases at position 37 of tRNA stabilize codon-anticodon interaction in the ribosomal A site by stacking and Mg2+-dependent interactions". RNA. 10 (1): 90–101. doi:10.1261/rna.5142404. PMC 1370521. PMID 14681588.
  47. ^ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W (January 2007). "How ribosomes make peptide bonds". Trends in Biochemical Sciences. 32 (1): 20–6. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID 17157507.
  48. ^ Cech TR (August 2000). "Structural biology. The ribosome is a ribozyme". Science. 289 (5481): 878–9. doi:10.1126/science.289.5481.878. PMID 10960319. S2CID 24172338.
  49. ^ Banerjee D, Sanyal S (October 2014). "Protein folding activity of the ribosome (PFAR) -- a target for antiprion compounds". Viruses. 6 (10): 3907–24. doi:10.3390/v6103907. PMC 4213570. PMID 25341659.
  50. ^ Fedorov AN, Baldwin TO (December 1997). "Cotranslational protein folding". The Journal of Biological Chemistry. 272 (52): 32715–8. doi:10.1074/jbc.272.52.32715. PMID 9407040.
  51. ^ Baldwin RL (June 1975). "Intermediates in protein folding reactions and the mechanism of protein folding". Annual Review of Biochemistry. 44 (1): 453–75. doi:10.1146/annurev.bi.44.070175.002321. PMID 1094916.
  52. ^ Das D, Das A, Samanta D, Ghosh J, Dasgupta S, Bhattacharya A, Basu A, Sanyal S, Das Gupta C (August 2008). "Role of the ribosome in protein folding" (PDF). Biotechnology Journal. 3 (8): 999–1009. doi:10.1002/biot.200800098. PMID 18702035.
  53. ^ Dabrowski-Tumanski P, Piejko M, Niewieczerzal S, Stasiak A, Sulkowska JI (December 2018). "Protein Knotting by Active Threading of Nascent Polypeptide Chain Exiting from the Ribosome Exit Channel". The Journal of Physical Chemistry B. 122 (49): 11616–11625. doi:10.1021/acs.jpcb.8b07634. PMID 30198720.
  54. ^ Brandman O, Stewart-Ornstein J, Wong D, Larson A, Williams CC, Li GW, Zhou S, King D, Shen PS, Weibezahn J, Dunn JG, Rouskin S, Inada T, Frost A, Weissman JS (November 2012). "A ribosome-bound quality control complex triggers degradation of nascent peptides and signals translation stress". Cell. 151 (5): 1042–54. doi:10.1016/j.cell.2012.10.044. PMC 3534965. PMID 23178123.
  55. ^ Defenouillère Q, Yao Y, Mouaikel J, Namane A, Galopier A, Decourty L, Doyen A, Malabat C, Saveanu C, Jacquier A, Fromont-Racine M (March 2013). "Cdc48-associated complex bound to 60S particles is required for the clearance of aberrant translation products". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (13): 5046–51. Bibcode:2013PNAS..110.5046D. doi:10.1073/pnas.1221724110. PMC 3612664. PMID 23479637.
  56. ^ Shen PS, Park J, Qin Y, Li X, Parsawar K, Larson MH, Cox J, Cheng Y, Lambowitz AM, Weissman JS, Brandman O, Frost A (January 2015). "Protein synthesis. Rqc2p and 60S ribosomal subunits mediate mRNA-independent elongation of nascent chains". Science. 347 (6217): 75–8. Bibcode:2015Sci...347...75S. doi:10.1126/science.1259724. PMC 4451101. PMID 25554787.
  57. ^ Keeley J, Gutnikoff R (2015-01-02). "Ribosome Studies Turn Up New Mechanism of Protein Synthesis" (Press release). Howard Hughes Medical Institute. Archived from the original on 2015-01-12. Retrieved 2015-01-16.
  58. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Membrane-bound Ribosomes Define the Rough ER". Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York: Garland Science. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  59. ^ a b Noller HF (April 2012). "Evolution of protein synthesis from an RNA world". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 4 (4): a003681. doi:10.1101/cshperspect.a003681. PMC 3312679. PMID 20610545.
  60. ^ Dabbs ER (1986). Mutant studies on the prokaryotic ribosome. New York: Springer-Verlag.
  61. ^ Noller HF, Hoffarth V, Zimniak L (June 1992). "Unusual resistance of peptidyl transferase to protein extraction procedures". Science. 256 (5062): 1416–9. Bibcode:1992Sci...256.1416N. doi:10.1126/science.1604315. PMID 1604315.
  62. ^ Nomura M, Mizushima S, Ozaki M, Traub P, Lowry CV (1969). "Structure and function of ribosomes and their molecular components". Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology. 34: 49–61. doi:10.1101/sqb.1969.034.01.009. PMID 4909519.
  63. ^ a b Root-Bernstein M, Root-Bernstein R (February 2015). "The ribosome as a missing link in the evolution of life". Journal of Theoretical Biology. 367: 130–158. doi:10.1016/j.jtbi.2014.11.025. PMID 25500179.
  64. ^ Yarus M (2002). "Primordial genetics: phenotype of the ribocyte". Annual Review of Genetics. 36: 125–51. doi:10.1146/annurev.genet.36.031902.105056. PMID 12429689.
  65. ^ Forterre P, Krupovic M (2012). "The Origin of Virions and Virocells: The Escape Hypothesis Revisited". Viruses: Essential Agents of Life. pp. 43–60. doi:10.1007/978-94-007-4899-6_3. ISBN 978-94-007-4898-9.
  66. ^ Caetano-Anollés G, Seufferheld MJ (2013). "The coevolutionary roots of biochemistry and cellular organization challenge the RNA world paradigm". Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. 23 (1–2): 152–77. doi:10.1159/000346551. PMID 23615203. S2CID 41725226.
  67. ^ Saladino R, Botta G, Pino S, Costanzo G, Di Mauro E (August 2012). "Genetics first or metabolism first? The formamide clue". Chemical Society Reviews. 41 (16): 5526–65. doi:10.1039/c2cs35066a. PMID 22684046.
  68. ^ Fox GE (September 2010). "Origin and Evolution of the Ribosome". Cold Spring Harb Perspect Biol. 2 (9): a003483. doi:10.1101/cshperspect.a003483. PMC 2926754. PMID 20534711.
  69. ^ Fox GE (2016). "Origins and early evolution of the ribosome". In Hernández G, Jagus R (eds.). Evolution of the Protein Synthesis Machinery and Its Regulation. Switzerland: Springer, Cham. pp. 31–60. doi:10.1007/978-3-319-39468-8. ISBN 978-3-319-39468-8. S2CID 27493054.
  70. ^ Shi, Zhen; Fujii, Kotaro; Kovary, Kyle M.; Genuth, Naomi R.; Röst, Hannes L.; Teruel, Mary N.; Barna, Maria (2017). "Heterogeneous Ribosomes Preferentially Translate Distinct Subpools of mRNAs Genome-wide". Molecular Cell. Elsevier BV. 67 (1): 71–83.e7. doi:10.1016/j.molcel.2017.05.021. ISSN 1097-2765. PMC 5548184. PMID 28625553.
  71. ^ Xue, Shifeng; Barna, Maria (2012-05-23). "Specialized ribosomes: a new frontier in gene regulation and organismal biology". Nature Reviews Molecular Cell Biology. Springer Science and Business Media LLC. 13 (6): 355–369. doi:10.1038/nrm3359. ISSN 1471-0072. PMC 4039366. PMID 22617470.
  72. ^ Ferretti, Max B.; Karbstein, Katrin (2019-02-07). "Does functional specialization of ribosomes really exist?". RNA. Cold Spring Harbor Laboratory. 25 (5): 521–538. doi:10.1261/rna.069823.118. ISSN 1355-8382. PMC 6467006. PMID 30733326.
  73. ^ Farley-Barnes, Katherine I.; Ogawa, Lisa M.; Baserga, Susan J. (2019). "Ribosomopathies: Old Concepts, New Controversies". Trends in Genetics. Elsevier BV. 35 (10): 754–767. doi:10.1016/j.tig.2019.07.004. ISSN 0168-9525. PMC 6852887. PMID 31376929.
  74. ^ Mauro VP, Edelman GM (September 2002). "The ribosome filter hypothesis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (19): 12031–6. Bibcode:2002PNAS...9912031M. doi:10.1073/pnas.192442499. PMC 129393. PMID 12221294.
  75. ^ Xue S, Barna M (May 2012). "Specialized ribosomes: a new frontier in gene regulation and organismal biology". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 13 (6): 355–69. doi:10.1038/nrm3359. PMC 4039366. PMID 22617470.
  76. ^ Mathis AD, Naylor BC, Carson RH, Evans E, Harwell J, Knecht J, Hexem E, Peelor FF, Miller BF, Hamilton KL, Transtrum MK, Bikman BT, Price JC (February 2017). "Mechanisms of In Vivo Ribosome Maintenance Change in Response to Nutrient Signals". Molecular & Cellular Proteomics. 16 (2): 243–254. doi:10.1074/mcp.M116.063255. PMC 5294211. PMID 27932527.
  77. ^ Steffen, Kristan K.; McCormick, Mark A.; Pham, Kim M.; MacKay, Vivian L.; Delaney, Joe R.; Murakami, Christopher J.; Kaeberlein, Matt; Kennedy, Brian K. (2012-02-29). "Ribosome Deficiency Protects Against ER Stress in Saccharomyces cerevisiae". Genetics. Genetics Society of America. 191 (1): 107–118. doi:10.1534/genetics.111.136549. ISSN 0016-6731. PMC 3338253. PMID 22377630.
  78. ^ Lee SW, Berger SJ, Martinović S, Pasa-Tolić L, Anderson GA, Shen Y, Zhao R, Smith RD (April 2002). "Direct mass spectrometric analysis of intact proteins of the yeast large ribosomal subunit using capillary LC/FTICR". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (9): 5942–7. Bibcode:2002PNAS...99.5942L. doi:10.1073/pnas.082119899. PMC 122881. PMID 11983894.
  79. ^ Carroll AJ, Heazlewood JL, Ito J, Millar AH (February 2008). "Analysis of the Arabidopsis cytosolic ribosome proteome provides detailed insights into its components and their post-translational modification". Molecular & Cellular Proteomics. 7 (2): 347–69. doi:10.1074/mcp.m700052-mcp200. PMID 17934214.
  80. ^ Odintsova TI, Müller EC, Ivanov AV, Egorov TA, Bienert R, Vladimirov SN, Kostka S, Otto A, Wittmann-Liebold B, Karpova GG (April 2003). "Characterization and analysis of posttranslational modifications of the human large cytoplasmic ribosomal subunit proteins by mass spectrometry and Edman sequencing". Journal of Protein Chemistry. 22 (3): 249–58. doi:10.1023/a:1025068419698. PMID 12962325. S2CID 10710245.
  81. ^ Yu Y, Ji H, Doudna JA, Leary JA (June 2005). "Mass spectrometric analysis of the human 40S ribosomal subunit: native and HCV IRES-bound complexes". Protein Science. 14 (6): 1438–46. doi:10.1110/ps.041293005. PMC 2253395. PMID 15883184.
  82. ^ Zeidan Q, Wang Z, De Maio A, Hart GW (June 2010). "O-GlcNAc cycling enzymes associate with the translational machinery and modify core ribosomal proteins". Molecular Biology of the Cell. 21 (12): 1922–36. doi:10.1091/mbc.e09-11-0941. PMC 2883937. PMID 20410138.
  83. ^ Landry DM, Hertz MI, Thompson SR (December 2009). "RPS25 is essential for translation initiation by the Dicistroviridae and hepatitis C viral IRESs". Genes & Development. 23 (23): 2753–64. doi:10.1101/gad.1832209. PMC 2788332. PMID 19952110.
  84. ^ Decatur WA, Fournier MJ (July 2002). "rRNA modifications and ribosome function". Trends in Biochemical Sciences. 27 (7): 344–51. doi:10.1016/s0968-0004(02)02109-6. PMID 12114023.
  85. ^ Natchiar SK, Myasnikov AG, Kratzat H, Hazemann I, Klaholz BP (November 2017). "Visualization of chemical modifications in the human 80S ribosome structure". Nature. 551 (7681): 472–477. Bibcode:2017Natur.551..472N. doi:10.1038/nature24482. PMID 29143818. S2CID 4465175.
  86. ^ Guo H (August 2018). "Specialized ribosomes and the control of translation". Biochemical Society Transactions. 46 (4): 855–869. doi:10.1042/BST20160426. PMID 29986937.

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